Intermittierendes Fasten tötet den Muskel

Intermittierendes Fasten (IF) ist zur neuesten Modeerscheinung geworden und Gegenstand mehrerer Bücher. WENN Diäten angeblich den Fettabbau beschleunigen und einige Befürworter sogar behaupten, Sie könnten beim Fasten Muskeln aufbauen. Das Problem ist, dass eine Studie von Wilson et al. (1) nicht nur Fett verliert, sondern auch zeigt, dass Sie möglicherweise auch Muskeln verlieren oder zumindest keine Muskeln aufbauen.

Die meisten IF-Pläne preisen die Vorteile des schnellen Krafttrainings an. Einige schlagen 10 g BCAA während des Trainings vor. Laut der Studie verhinderte der Verzehr von Leucin (BCAA) ohne reichlich vorhandenes Kohlenhydrat die Proteinsynthese. Mit anderen Worten, jede Möglichkeit, Muskeln aufzubauen, wird beim Training im nüchternen Zustand ausgeschlossen, selbst wenn BCAA konsumiert wird.

Bodybuilding-Trainer John Meadows fügt hinzu:

„Befürworter von IF betrachten es gerne als die 'wissenschaftliche Diät', aber das genaue Gegenteil ist der Fall. Intermittierendes Fasten ist die Modeerscheinung. Es gibt keine Logik, es sei denn, Ihr Ziel ist es, Muskeln zu verlieren, den Stoffwechsel zu verlangsamen und schlecht zu trainieren.

„Meine schwierigsten Kunden sind Menschen, die beim intermittierenden Fasten abgestürzt und verbrannt sind. So läuft es immer ab: Ich bekomme einen Mann, der 20-30% Körperfett hat. Er macht IF und er verliert etwas Fett und Muskeln. Dann bleibt er bei 15-18% Körperfett stecken, also nimmt er seine Kalorien ab. Jetzt steckt er bei 1800-2000 Kalorien fest, es passiert nichts und er ist unglücklich. Dann kommt er zu mir um Hilfe.

„Das ist das Szenario, das ich jedes Mal sehe. Sein Stoffwechsel wird angeschossen und er wird fett, wenn er IF verlässt. Sein Körper hortet zu diesem Zeitpunkt Fett; Es ist ein Selbstschutzmechanismus. Es kann Monate dauern, bis sein Körper wieder richtig funktioniert.”

(1) Eine Leucin- oder Kohlenhydratergänzung reduziert die AMPK- und eEF2-Phosphorylierung und verlängert die postprandiale Muskelproteinsynthese bei Ratten

Gabriel J. Wilson (1), Donald K. Laie (1), Christopher J. Moulton (1), Layne E. Norton (1), Tracy G. Anthony (2), Christopher G. Stolz (3), S. Indu Rupassara (4) und Peter J. Garlick (4)

(1) Abteilung für Ernährungswissenschaften, Universität von Illinois, Urbana-Champaign, Urbana, Illinois; (2) Abteilung für Biochemie und Molekularbiologie, Medizinische Fakultät der Indiana University-Evansville, Evansville, Indiana; (3) School of Biological Sciences, Universität Southampton, Southampton, Vereinigtes Königreich; und (4) Department of Animal Sciences, Universität von Illinois, Urbana, Illinois

Am J Physiol Endocrinol Metab 301: E1236-E1242, 2011.

Die Muskelproteinsynthese (MPS) steigt nach dem Verzehr einer proteinhaltigen Mahlzeit an, kehrt jedoch innerhalb von 3 Stunden zu den Ausgangswerten zurück, obwohl die Plasmaaminosäuren und das Rapamycin (mTORC1) -Signal bei Säugetieren weiter ansteigen. In dieser Studie wurde das Potenzial von zusätzlichem Leucin (Leu), Kohlenhydraten (CHO) oder beidem zur Verlängerung eines erhöhten MPS nach einer Mahlzeit bewertet. Männlichen Sprague-Dawley-Ratten (~ 270 g), die darauf trainiert waren, drei Mahlzeiten täglich zu konsumieren, wurde 12 Stunden lang das Futter entzogen, und dann wurden Blut, Gastrocnemius-Muskel 0, 90 oder 180 Minuten nach einer Standard-4-g-Testmahlzeit (20% Molke) gesammelt Protein). 135 Minuten nach dem Essen wurde den Ratten oral 2 verabreicht.63 g CHO, 270 mg Leu, beide oder Wasser (Scheinkontrolle). Nach dem Verzehr von Testmahlzeiten erreichte MPS nach 90 Minuten einen Höhepunkt und kehrte dann nach 180 Minuten zu den Grundraten (Zeitpunkt 0) zurück, obwohl die Phosphorylierung der ribosomalen Protein-S6-Kinase und des eIF4E-bindenden Proteins-1 erhöht blieb. Im Gegensatz dazu behielten Ratten, denen 135 Minuten nach dem Essen Leu- und / oder CHO-Präparate verabreicht wurden, die maximale MPS über 180 Minuten bei. MPS war umgekehrt mit den Phosphorylierungszuständen des Translations-Elongationsfaktors 2, der Adenosinmonophosphat-aktivierten Proteinkinase-alpha (AMPKalpha) und ihres Substrats Acetyl-CoA-Carboxylase, assoziiert und erhöht das Verhältnis von AMP / ATP. Wir schließen daraus, dass die Inkongruenz zwischen MPS und mTORC1 nach 180 Minuten einen Block in der Translationsdehnung aufgrund reduzierter zellulärer Energie widerspiegelt. Die Verabreichung von Leu- oder CHO-Nahrungsergänzungsmitteln ~ 2 Stunden nach einer Mahlzeit erhält den zellulären Energiestatus aufrecht und verlängert die postprandiale Dauer von MPS.